Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim

Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim – Enzim adalah protein yang bertindak sebagai katalis dan bertanggung jawab atas tingginya laju dan spesifisitas satu atau lebih reaksi biokimia intraseluler dan ekstraseluler. Enzim bekerja dengan cara membentuk kompleks enzim-substrat, sehingga reaksi enzim selalu berjalan bolak-balik.

Hampir semua enzim adalah protein globular yang terdiri dari satu polipeptida atau dua atau lebih polipeptida yang disatukan (dalam struktur kuaterner) melalui ikatan non-kovalen. Hal ini disebabkan oleh konfigurasi tiga dimensi dimana dalam larutan, enzim bekerja pada molekul lain (substrat), dan mengkatalisis satu jenis (tetapi tidak harus satu) reaksi kimia.

1. Suhu/Suhu

Enzim bersifat termolabil, artinya seluruh aktivitas enzim dipengaruhi oleh suhu. Aktivitas enzim akan terus meningkat hingga batas suhu tertentu, dimana batas suhu ini disebut suhu optimum.

Jika suhu enzim berada dibawah suhu optimum maka kerja enzim akan terhambat. Enzim pada suhu 0^HaiC ke bawah tidak aktif, tetapi pada suhu ini enzim tidak rusak.

Peningkatan suhu dapat meningkatkan aktivitas enzim. Namun bila suhu melebihi batas optimum, enzim dapat mengalami denaturasi/kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim tidak lagi berfungsi sebagai katalis.

Baca Juga: Jaringan Pendukung

Misalnya, enzim manusia memiliki suhu optimum 35^HaiC – 40^HaiC, enzim pada bakteri yang hidup di air panas memiliki suhu optimal 70^HaiC atau lebih.

2. Derajat Keasaman / pH

Molekul enzim biasanya berupa protein globular, yang bentuk dan fungsinya dapat dipengaruhi oleh perubahan pH cairan di sekitarnya. Enzim mempunyai pH optimum yang dapat bersifat basa atau asam.

Kebanyakan enzim mempunyai pH optimum antara 6 – 8. Perubahan pH akan mengakibatkan sisi aktif enzim berubah efektifitasnya dalam membentuk kompleks enzim-substrat, sehingga dapat menghambat pengikatan substrat terhadap sisi aktif enzim. .

Selain itu, perubahan pH juga menyebabkan denaturasi atau kerusakan enzim. Denaturasi oleh pH ekstrim pada umumnya bersifat reversible, namun tidak reversible denaturasi yang terjadi akibat suhu panas.

Dengan meningkatnya suhu maka akan meningkatkan laju penumpukan antara enzim dengan molekul substrat, sehingga akan meningkatkan laju pembentukan kompleks enzim-substrat dan juga meningkatkan kecepatan reaksi.

Hal ini bertolak belakang dengan peningkatan denaturasi enzim menuju suhu optimum karena reaksi terlampaui. Akhirnya reaksi berhenti, terkadang hanya pada suhu di atas 100^HaiC.

Misalnya enzim ptyalin di mulut hanya dapat bekerja pada pH netral, enzim pepsin di lambung bekerja pada pH asam, sedangkan enzim trypsin di usus bekerja pada pH basa.

3. Konsentrasi Enzim/Substrat

Semakin besar konsentrasi maka semakin besar pula kecepatan reaksinya. Peningkatan kecepatan reaksi akan terus meningkat hingga tercapai kecepatan konstan, yaitu jika seluruh substrat telah terikat oleh enzim. Dengan begitu, konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.

Peningkatan konsentrasi substrat dalam suatu reaksi akan meningkatkan kecepatan reaksi, bila jumlah enzim dalam reaksi tetap. Namun, ketika semua sisi aktif enzim bekerja, peningkatan konsentrasi substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi.

Dengan begitu, akan terlihat apakah kecepatan reaksi sudah mencapai titik maksimal. Peningkatan kecepatan reaksi akan terus meningkat hingga tercapai kecepatan konstan, yaitu jika semua enzim mengikat substrat.

Kapan pun, proporsi molekul enzim yang terikat pada substrat akan bergantung pada konsentrasi substrat. Dengan meningkatnya konsentrasi, laju reaksi awal (V_Hai) ketika menambahkan enzim akan meningkat ke nilai maksimum, V_makspada tingkat substrat, enzim ini dikatakan jenuh (semua situs aktif maksimum), dan peningkatan jumlah substrat tidak akan meningkatkan V_Hai.

Nilai konsentrasi substrat pada waktu V_Hai = ½V_maks dikenal sebagai pengaturan MICHAEL (K_M) dimana untuk reaksi substrat-enzim. Nilai K rendah_M akan menunjukkan afinitas enzim yang tinggi terhadap substratnya.

Beberapa enzim (misalnya aspartase) hanya akan mengikat satu molekul substrat yang sangat spesifik karena enzim lain dapat mengikat berbagai substrat lain yang spesifik untuk enzim tersebut seperti semua ikatan peptida terminal dalam kasus eksopeptidase.

Perbedaan ini muncul dari tingkat stereospesifisitas enzim, di mana banyak enzim memerlukan gugus prostetik atau koenzim yang dapat berfusi untuk menjalankan aktivitasnya. Dalam enzim ini komponen protein dikenal sebagai apoenzim dan seluruh kompleks enzim kofaktor fungsional dikenal sebagai holoenzim.

4. Zat Penggerak/Aktivator

Aktivator adalah suatu zat atau molekul yang berfungsi merangsang atau mempercepat reaksi enzim. Contoh aktivator adalah garam logam alkali dalam kondisi encer (2% – 5%), serta ion logam seperti Ca, Mg, Ni, Mn, dan Cl. Ini juga merupakan faktor yang mempengaruhi kerja enzim.

Baca Juga: Fungsi Sitoplasma

5. Zat Penghambat

Inhibitor adalah molekul yang dapat menghambat aktivitas enzim. Zat ini dibedakan menjadi dua jenis inhibitor enzim, yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor non-kompetitif.

Inhibitor Kompetitif

Inhibitor kompetitif (inhibitor tidak dapat diubah) merupakan molekul penghambat kerja enzim yang bekerja dengan cara berkompetisi dengan sisi aktif enzim. Inhibitor kompetitif (inhibitor tidak dapat diubah) sangat terkait dengan sisi aktif enzim, sekarang pengikatan ini terjadi secara reversibel sehingga persentase penghambatan untuk tingkat inhibitor tetap menurun ketika substrat ditambahkan.

Jadi inhibitor kompetitif ini dapat dihilangkan dengan meningkatkan konsentrasi substrat. Contoh penting dari pengikatan ini adalah: melibatkan banyak enzim, ribulosa bifosfat karboksilaseenzim pengikat CO₂ melawan C₃ fotosintesis dan dalam proses ini molekul O₂.

Dengan begitu ia akan bersaing dengan molekul CO₂ dimana sisi aktifnya dan contoh lainnya adalah sianida yang larut dalam darah dan bersaing dengan oksigen untuk berikatan dengan sisi aktif hemoglobin.

Inhibitor Nonkompetitif

Inhibitor yang berikatan dengan situs alosetrik enzim (atau selain situs aktif enzim) disebut inhibitor nonkompetitif. Inhibitor non-kompetitif adalah suatu molekul yang menghambat kerja suatu enzim yang bekerja dengan cara menempel pada bagian luar sisi aktif enzim, sehingga dapat menyebabkan sisi aktif enzim berubah dan tidak berfungsi lagi.

Jadi substrat tidak dapat berikatan dengan sisi aktif enzim. Inhibitor ini tidak dapat dihilangkan bahkan dengan menambahkan substrat. Contoh inhibitor nonkompetitif adalah Ag⁺Hg²⁺dan Pb²⁺.

Baca Juga: Vegetasi Adalah

Demikianlah pembahasan pada artikel Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim kali ini, semoga bermanfaat dan menjadi pengetahuan baru bagi para pembaca.